Espainiako ikertzaileek CCT txaperona gauzatzea lortu dute. Molekula konplexu horren egitura duela 20 urtetik zehaztu nahi zen, eta erabilgarria izan daiteke prozesu kantzeriente batzuk kontrolatzeko. Ikerketa, “Nature Structure and Molekular Biology” aldizkarian argitaratua, zientzialari espainiarrek Zuricheko (Suitza) Swiss Light Source sinkrotroian egindako lehena da.
“CCT txaperona nanomakina biologiko bat da, eta bere funtzioa proteinak tolestea da, funtzionamendurako modurik onena lortzeko. Oso molekula handia da, eta horregatik zen zaila kristalizazioa lortzea eta haren egitura zehaztea”, azaldu zuen Ikerketa Onkologikoen Zentro Nazionaleko (CNIO) Makromolekulen Kristalografiako Taldeko buruak, eta Zientzia Ikerketako Kontseilu Goreneko (CSBIC) Chaperonasen Egitura eta Funtzioa taldearekin lankidetzan aritu da.
Chaperona molekula oso konplexua da, eta tubulina eta zelula-zikloan funtsezkoak diren beste proteina batzuk sortzen ditu. Txaperona hori tubulinaren tolestura eta beste proteina garrantzitsu batzuk (Cdc20, Cdh1, CyclinE, etab.) kontrolatzeko zeluletan aurkitzen da. ugaltzean zerikusia dutenak. CNIOko ikertzaileek emaitza horiek lortu dituzte, toro-barrabiletatik isolatutako proteina horren kristalak handitu eta erradiazio sinkrotroiarekin lortutako X izpiak erabiliz.
Tubulina minbizia sortzeko prozesuetan parte hartzen duen proteina da, eta gaur egun taxanoen helburu terapeutikoa da. Hori dela eta, lan honek tumoreen zelula-ugalketa blokeatzeko atea ireki lezakeela diote, tubulinaren toleste-bidea blokeatu ondoren.
