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Investigadores españoles realizan nuevos avances para el conocimiento del virus de la peste porcina africana

Descubren que los mecanismos de reparación del ADN le permiten mantener la integridad y estabilidad de su genoma

  • Autor: Por
  • Fecha de publicación: martes 14 julio de 2009
Investigadores del Centro de Biología Molecular Severo Ochoa, dependiente de la Universidad Autónoma de Madrid (UAM) y el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC), trabajan actualmente para conocer la biología del virus de la peste porcina africana, una enfermedad para la que no existe vacuna a día de hoy. Recientemente han descubierto que los mecanismos de reparación del ADN de los virus les permiten mantener la integridad y estabilidad de su genoma, informó la UAM.

El virus de la peste porcina (VPPA) es un virus complejo de ADN que provoca una grave enfermedad en el cerdo doméstico y que generó grandes pérdidas económicas en España en los años 70-80, siendo aún hoy endémica en ciertas zonas de África y el Cáucaso. Se trata de una enfermedad hemorrágica que afecta exclusivamente a animales y no supone riesgos para el hombre, detalló la UAM. Por su parte, el ADN es una molécula químicamente estable, pero está sometida a un gran número de ataques físico-químicos externos e internos, como son las radiaciones o los agentes oxidantes procedentes del metabolismo celular, añadió.

Los científicos demostraron previamente que entre las proteínas propias que el virus produce durante su ciclo de replicación se encuentra un grupo de enzimas que constituyen un sistema viral de reparación del ADN, como son una ADN polimerasa y una endonucleasa AP. Además comprobaron que la última es esencial para el crecimiento del virus en macrófagos porcinos. Los macrófagos, al igual que los neutrófilos, son las células diana naturales del VPPA. Estas células inmunes pueden producir especies reactivas de oxígeno en respuesta a diversos estímulos, como son las infecciones virales, indicó la UAM.

Esta nueva investigación, publicada en "Virology" y desarrollada en colaboración con el equipo del doctor M. Saparbaev del Institut Gustave Roussy (Francia), completa la caracterización bioquímica de la endonucleasa AP viral de origen recombinante, encontrando que tiene unas propiedades similares a enzimas de otros organismos que desempeñan funciones equivalentes, explicó la universidad. La endonucleasa AP del VPPA tiene una especial preferencia por ADN con nucleótidos desapareados o dañados, lo que sugiere un papel en la reparación de estos sustratos de ADN. También se ha comprobado que todas las propiedades bioquímicas de la enzima se inhiben drásticamente "in vitro" por agentes reductores, siendo esta inhibición reversible en presencia de sustancias oxidantes. Este resultado sugiere que la proteína puede, por tanto, estar activa en el medio potencialmente oxidante del macrófago porcino infectado.

Por último, los investigadores han validado las propiedades bioquímicas de la enzima mediante experimentos "in vivo", tanto en un sistema bacteriano modelo como en el contexto de la infección viral, comprobando que puede reparar daños en el ADN generados tanto por agentes químicos oxidantes como alquilantes, concluyó la UAM.

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