Investigadores españoles han logrado cristalizar la chaperona CCT, una molécula compleja cuya estructura se intentaba concretar desde hace 20 años y que podría ser útil para el control de ciertos procesos cancerosos. La investigación, publicada en la revista «Nature Structure and Molecular Biology», es la primera realizada por científicos españoles en el sincrotrón Swiss Light Source de Zurich (Suiza).
«La chaperona CCT es una nanomáquina biológica cuya función es plegar proteínas, para obtener su forma óptima de funcionamiento. Es una molécula muy grande, de ahí la dificultad que había para lograr su cristalización y concretar su estructura», explicó el jefe del Grupo de Cristalografía de Macromoléculas del Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas (CNIO), que ha trabajado en colaboración con el grupo de Estructura y Función de Chaperonas del Centro Nacional de Biotecnología del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CNB-CSIC).
La chaperona es una molécula altamente compleja implicada en la formación de la tubulina y de otras proteínas esenciales en el ciclo celular. Esta chaperona se encuentra en las células para controlar el plegamiento de tubulina y otras importantes proteínas (Cdc20, Cdh1, CyclinE, etc.) implicadas en proliferación. Los investigadores del CNIO han logrado estos resultados tras aumentar cristales de esta proteína aislada de testículos de toro y mediante la utilización de rayos X obtenidos con radiación sincrotrón.
La tubulina es una proteína implicada en los procesos cancerosos y que en la actualidad es la diana terapéutica de los taxanos. Por este motivo afirman que este trabajo podría abrir la puerta al bloqueo de la proliferación celular en tumores tras bloquear la ruta de plegamiento de la tubulina.
